【摘要】：在反应体系中不含抑制剂，酶浓度恒定，且浓度足够大时，底物浓度对反应速度的影响呈现为矩形双曲线。但进一步增加底物浓度时，反应速度的增加逐渐减慢，两者不成正比。酶与底物的亲和力大，即Km值小，表示不需要很高底物浓度，便可达到最大速度的一半。如果一种酶同时有几种底物，那么酶催化每一种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小者与酶的亲和力最大，此底物一般为酶的最适底物。
底物浓度对酶促反应速度的影响_生物化学基础
三、底物浓度对酶促反应速度的影响
在反应体系中不含抑制剂，酶浓度恒定，且浓度足够大时，底物浓度对反应速度的影响呈现为矩形双曲线（图4－8）。
图4－8 底物浓度对酶促反应速度的影响
图4－8说明在底物浓度［S］很低时，反应速度随底物浓度的增加而迅速增加，两者呈正比关系。但进一步增加底物浓度时，反应速度的增加逐渐减慢，两者不成正比。若底物浓度已很高时再增加底物浓度，反应速度不再增加，趋向于达到反应速度的极限值即最大反应速度（vmax）。
米－曼（Michaelis－Menten）根据中间产物学说进行数学推导，得出了v与［S］关系的公式，即著名的米－曼方程式，式中Km称为米氏常数。
Km是酶学研究中一个重要常数，其意义有以下几个方面：
1.Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，设v＝1/2vm，代入米氏方程，则
2.Km值可以近似地表示酶与底物的亲和力。Km值愈大，表示酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。酶与底物的亲和力大，即Km值小，表示不需要很高底物浓度，便可达到最大速度的一半。
3.Km是酶的特征性常数，不同酶的米氏常数不同。Km值一般只与酶的结构和其催化的底物有关，而与酶的浓度无关。各种同工酶Km值也不同，如有来源不同的两种酶，其催化作用相同，若Km值相同，则为同一种酶；若Km值不同，则为同工酶。大多数酶的Km值在10－7～10－6mol/L之间。
4.判断哪些底物是酶的天然底物或最适底物。如果一种酶同时有几种底物，那么酶催化每一种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小者与酶的亲和力最大，此底物一般为酶的最适底物。
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