腺苷三磷酸酶
腺苷三磷酸酶是一类催化腺苷三磷酸（ATP）水解生成腺苷二磷酸（ADP）与无机磷酸的酶，简称ATP酶。肌球蛋白与肌动球蛋白、线粒体、微粒体与细胞膜都有ATP酶活力。一些ATP酶可被镁离子、钙离子或镁离子与钙离子共同激活，细胞膜上的ATP酶则可被钠离子和钾离子激活。
有人也把ATP焦磷酸酶（E.C.3.6.1.8）称作ATP酶。它可以催化ATP水解生成腺苷一磷酸（AMP）与焦磷酸。
一摩尔ATP水解成为ADP及无机磷酸时的自由能变化约7.3千卡。远大于一般磷酸酯键水解时的自由能变化，是生物体绝大多数需能过程，如肌肉收缩、离子主动传送等的能量来源。
线粒体内膜质子转移ATP酶
线粒体内膜的内表面有直径为90埃的球状颗粒。用高速振摇或用超声波处理线粒体，可以使这些球状颗粒从膜上脱落而溶解。一般称这些球状颗粒为偶联因子1（F1），F1有ATP酶活力，缺失F1的线粒体内膜制剂失去氧化磷酸化能力，加入F1则可恢复此能力。F1是含有五种亚基（α、β、γ、δ、ε）的蛋白质复合物，分子量约为380000。在各种细菌膜与叶绿体类囊体膜上也有相应的F1，在叶绿体上的F1一般称之为CF1。F1的五种亚基中β亚基是催化亚基。F1－ATP酶含有三个β亚基，它们分别处于三种不同状态：ATP结合，ATP水解，ADP释放。在催化过程中每个β亚基循环经历这三种不同状态。F1－ATP酶在溶液中于低温下易失活，这是由于疏水键削弱后酶解离成亚基。
溶液中的F1－ATP酶水解ATP时释出的能量以热的形式散发。但当F1－ATP酶与线粒体内膜的固有蛋白质（F0）组分结合形成完整的F0F1－ATP酶复合物后，ATP水解时释出能量就能驱动质子从线粒体内膜的一侧到达另一侧产生质子梯度。这一反应是可逆的。在线粒体内膜两侧质子梯度足够大时，也可以消耗质子梯度合成ATP，这一反应就是正常生理条件下的氧化磷酸化作用，因此可以称这个ATP酶为ATP合成酶。
F0本身没有酶活力，细菌与叶绿体的F0含三种亚基而线粒体F0含四种以上亚基，其中分子量为8000左右的亚基可能在膜内作为质子通道，当抑制剂二环己基碳二亚胺（DCCD）与该亚基的谷氨酸残基结合后，质子通道即被关闭，F0F1－ATP酶活力被抑制。
线粒体内膜质子转移ATP酶的抑制剂有两类：一类直接抑制ATP的水解，如栎皮酮（quercetin），既能抑制水溶性F1的酶活力，也抑制结合在膜上的酶活力。另一类抑制质子通过膜的转移，间接也抑制酶活力，例如寡霉素、DCCD等，它们不抑制水溶性F1的酶活力。
钠钾ATP酶〔（Na＋，K＋）－ATP酶〕动物细胞质膜上都有此酶，它的活力需要钠离子（Na＋），钾离子（K＋）与镁离子（Mg2＋）。在催化ATP水解时利用ATP水解所释放的能量可把Na＋传送到细胞外，把K＋传送到细胞内。每水解一分子ATP传送3个Na＋，2个K＋。在钠钾ATP酶的作用过程中ATP的末端磷酸与酶蛋白谷氨酸残基γ羧基形成中间物。
钠钾ATP酶分子量为15万，有两种亚基，α亚基分子量为112200，是催化亚基，由细胞浆中游离核蛋白体合成，β亚基蛋白质部分分子量为34900，是糖蛋白，由粗糙内质网系合成，它们都是质膜的固有蛋白。
一般认为乌本苷是钠钾ATP酶的专一抑制剂。一些中药成分如蟾酥中的蟾蜍精类化合物，知母皂苷元等也有强烈的抑制作用。
钠钾ATP酶在膜上有一定排列；高亲和力K＋结合部位与乌本苷结合部位在质膜外侧，高亲和力Na＋结合部位与ATP结合部位在质膜内侧。提纯的钠钾ATP酶与磷脂一起可以形成膜结晶。钠钾ATP酶的反应也是可逆的，把提纯的钠钾ATP酶重新组合到脂质体膜中，如果在膜二侧有方向相反的钠钾离子梯度，可以催化ADP与无机磷酸重新合成ATP。
肌浆网系Ca2＋－ATP酶
该酶水解ATP所释放的能量被用来驱动Ca2＋的传送，这在肌肉收缩的调节控制上有重要作用。它也是膜的固有蛋白，在催化过程中也生成共价结合的酶——磷酰化物。
Ca2＋－ATP酶分子量约为100000，只有一条多肽链，肌浆网系膜上1/3表面都由Ca2＋－ATP酶所占据，每水解一分子ATP传送二个Ca2＋，Ca2＋－ATP酶对Ca2＋的亲和力很高，其米氏常数（Km）值约为107M，因此能有效地把Ca2＋从细胞浆传送到肌浆网系。Ca2＋－ATP酶催化的反应也是可逆的。Ca2＋的释放与ATP合成是紧密偶联的，每释放两个Ca2＋可合成一分子ATP。
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