【摘要】：酶催化活性最大时的环境的pH称为酶促反应的最适pH。此时酶的各个必需基团的解离状态，包括辅酶及底物的解离状态适合酶发挥最大活性，利于酶与底物结合，使底物变成产物。各种酶的最适pH不同。动物体内酶最适pH为6.5～8，接近中性。但少数酶也有例外，如胃蛋白酶的最适pH为1.8，精氨酸酶的最适pH为9.8。最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度，缓冲液的浓度和种类以及酶的纯度等影响。
酶分子中有许多可解离的基团，其在不同pH条件下解离状态不同，所带电荷的数量和种类也不同。这些解离状态与酶活性密切相关，因为一种酶通常在某一pH时的解离状态最有利于酶的天然空间构象的形成及发挥其催化作用。酶催化活性最大时的环境的pH称为酶促反应的最适pH（optimum pH）。此时酶的各个必需基团的解离状态，包括辅酶及底物的解离状态适合酶发挥最大活性，利于酶与底物结合，使底物变成产物。各种酶的最适pH不同（图4-14）。动物体内酶最适pH为6.5～8，接近中性。但少数酶也有例外，如胃蛋白酶的最适pH为1.8，精氨酸酶的最适pH为9.8。植物的最适pH为4.5～6.5。最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度，缓冲液的浓度和种类以及酶的纯度等影响。
图4-14 pH对酶促反应速度的影响
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