谷丙氨酸氨基转移酶数值是多少

氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α－酮酸的过程称脱氨基作用。它是体内氨基酸分解代谢的主要途径，体内多数组织中均可进行。包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环等方式，其中以联合脱氨基作用最重要。

（一）氧化脱氨基作用

氧化脱氨基作用是指在酶催化下氨基酸脱去氨基同时伴随脱氢氧化的过程。体内催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有多种，其中以L－谷氨酸脱氢酶最重要。此酶是以NAD＋或NADP＋为辅酶的不需氧脱氢酶，主要分布在肝、肾、脑等组织中，在骨骼肌和心肌中活性很低。它催化L－谷氨酸脱氢生成亚谷氨酸，再水解生成α－酮戊二酸和氨，其反应为：

L－谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的，α－酮戊二酸还原加氨可生成谷氨酸。虽然此酶特异性强，只能催化L－谷氨酸氧化脱氨，不能承担体内其他氨基酸的脱氨基作用，但它可与转氨酶联合作用，因此它在体内氨基酸的分解和合成中起着重要作用。

（二）转氨基作用

转氨基作用是指α－氨基酸的氨基在氨基转移酶即转氨酶的催化下，转移至α－酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；而原来的α－氨基酸则转变成相应的α－酮酸的过程。其通式为：

转氨酶所催化的反应是可逆的，反应没有使氨基真正脱下，只是氨基转移而已。α－酮酸可通过此酶的作用接受氨基酸转来的氨基而合成相应的氨基酸，故这是合成非必需氨基酸的重要途径。体内转氨酶种类多，分布广，最为重要的是丙氨酸氨基转移酶（alanine transaminase，ALT），又称谷丙转氨酶；天冬氨酸氨基转移酶（aspartate transaminase，AST），又称谷草转氨酶；前者在肝细胞含量最高，后者在心肌细胞含量较高。其催化的反应如下：

转氨酶的辅酶是含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，它起着传递氨基的作用。磷酸吡哆醛从氨基酸分子上接受氨基生成磷酸吡哆胺。其作用如图7－2所示。

图7－2　磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺传递氨基的作用

ALT、AST在体内分布广泛，但各组织中含量不同，以肝、肾、心肌、骨骼肌含量丰富，见表7－1。

表7－1　正常成人各组织中ALT及AST活性（单位／每克湿组织）

从表中可知转氨酶主要分布在细胞内，正常情况下血清中含量很低，当某种原因使细胞膜通透性增高，或组织坏死，细胞破裂后，可有大量的转氨酶释放入血，导致血中转氨酶活性升高；如急性肝炎病人的血清中ALT活性显著升高；心肌梗死患者血清中AST活性明显上升。因此，在临床上测定血清中的ALT或AST活性可作为疾病的辅助性诊断指标之一。

（三）联合脱氨基作用

联合脱氨基作用是指转氨基作用与氧化脱氨基作用相偶联，使氨基酸的α－氨基脱下并产生游离氨的过程。其作用过程如图7－3所示。

图7－3　转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用

经联合脱氨基作用，某氨基酸即可脱去氨基而生成NH3和相应的α－酮酸。由于α－酮戊二酸参加的转氨基作用在体内普遍进行，L－谷氨酸脱氢酶在体内分布广泛，所以联合脱氨基作用是脱氨基作用的主要方式。其逆过程是合成非必需氨基酸的主要途径。

（四）嘌呤核苷酸循环

在骨骼肌和心肌等组织中，由于L－谷氨酸脱氢酶的活性很低，因而氨基酸难以进行上述方式的脱氨基作用，而是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基（如图7－4所示）。氨基酸通过转氨基作用生成天冬氨酸，后者再和次黄嘌呤核苷酸（IMP）反应生成腺苷酸代琥珀酸，然后裂解出延胡索酸，同时生成腺嘌呤核苷酸（AMP），AMP又在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基，最终完成了氨基酸的脱氨基作用。IMP可以再参加循环。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

此外，通过嘌呤核苷酸循环也把氨基酸代谢与核苷酸代谢联系起来。

氨基酸脱去氨基生成的α－酮酸和NH3，它们可分别沿不同途径进一步代谢。

图7－4　嘌呤核苷酸循环
①转氨酶；②天冬氨酸氨基转移酶；③腺苷酸代琥珀酸裂解酶；④延胡索酸酶；⑤苹果酸脱氢酶