肌红蛋白及金属酶

3.1 肌红蛋白

肌红蛋白（myoglobin，Mb）是由一条肽链组成的含血红素的储氧蛋白，主要分布于心肌和骨骼肌组织，约占肌肉总量的0.1%～0.2%。由于肌红蛋白血红素辅基的存在，其可催化H2O2分解为H2O和O2，在没有底物存在的条件下与H2O2形成稳定的过氧化氢复合物（CpdⅡ）。肌红蛋白和血红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质，均可逆地与氧气结合。血红素是铁卟啉化合物，它由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成为一个环，Fe2+居于环中。Fe2+有6个配位键，其中4个与吡咯环的N配位结合，氧则与Fe2+形成第6个配位键，接近第64位（E7）组氨酸。

从X线衍射法分析获得的肌红蛋白的三维结构中可以看见，它是一个只有三级结构的单链蛋白质，由相对分子质量约为17000的一条肽链组成，含153个氨基酸残基，有α-螺旋结构的约占75%，分别称为A、B、C、D、E、F、G及H肽段。整条多肽链折叠成紧密球状分子，氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，富极性及电荷的侧链则在分子表面，因此其水溶性较好。Mb分子内部有一个袋状空穴，血红素居于其中。血红素分子中的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链中的F8组氨酸残基还与Fe2+配位结合，所以血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。肌红蛋白的吸收峰出现在278nm和408nm，它们分别是肌红蛋白分子结构中氨基酸残基的吸收峰与Soret带吸收峰。肌红蛋白除在肌肉中具有存储氧气的功能外，还具有调节细胞内NO浓度的功能，是心脏和具有氧化性骨骼细胞中重要的NO“清道夫”。

3.2 金属酶

在自然界中，大约有三分之一的酶需要金属离子作为辅助因子或活化剂。有些含金属的酶，其所含的金属离子，特别是铁、钼、铜、锌等过渡金属离子与蛋白质部分牢固地结合，形成酶的活性部位。在这些酶的大分子内部含有由若干金属原子组成的原子簇，作为活性中心，以络合活化底物分子。它们使底物络合活化的方式和通过配位体实现电子与能量偶联传递的原理，与相应的均相络合催化和多相络合催化过程有相似的地方。金属酶就是指一种含有一种或几种金属离子作为辅基的结合酶。按照金属离子和酶蛋白结合的稳定程度又可分为金属酶和金属激活酶两类。金属酶结合牢固，金属离子是活性中心。金属激活酶结合松散，金属离子是酶活性的激活剂。金属酶种类很多，以含锌、铁、铜的酶最多，如铁金属酶-细胞色素C；也有含钼、锰等其他金属离子的酶，如细胞色素氧化酶除含有铁离子外还含有铜离子。

铁与某些金属酶的合成与活性密切相关。过氧化氢酶（catalase，简称CAT），又称触酶，是一种含铁血红素酶；过氧化物酶（peroxildases，PX）也是一类含铁的酶，其中大多数以含铁（Ⅲ）-卟啉为辅基。这一类酶可以有效清除体内氧化过程中产生的过氧化氢、有机过氧化物等有害物质，使机体组织细胞免受损伤破坏。单胺氧化酶是一种含铁的黄素蛋白酶，是神经递质的灭活酶，与抑郁症的发病及缺铁性贫血引起的幼儿智商偏低等有关。细胞色素也是以铁-卟啉复合体为辅基的血红素蛋白。它可以通过结构中铁价态可逆变化而进行电子的传递，影响细胞呼吸和能量代谢。此过程中，机体将营养物被氧化为CO2和H2O后释放出的能量用于ATP的合成。

（徐炜、赵宇）