在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，导致其理化性质改变，如溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解、生物学活性丧失，称为蛋白质变性（denaturation）。蛋白质变性时主要发生非共价键和二硫键的破坏，常不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。常见的蛋白质变性因素有加热、乙醇等有机溶剂，以及强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。在临床工作中，变性因素常被应用来消毒及灭菌。防止蛋白质变性是有效保存生物制品（如疫苗、血浆蛋白、胰岛素针剂等）活性的必要条件。
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链相互缠绕进而聚集，从溶液中析出，这一现象被称为蛋白质沉淀。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性（renaturation）。如图1－17所示，在核糖核酸酶溶液中加入尿素和β－巯基乙醇，可解除其分子中的4对二硫键和氢键，使空间构象遭到破坏，丧失生物学活性。变性后如经透析方法去除尿素和β－巯基乙醇，并设法使巯基氧化成二硫键，核糖核酸酶又恢复其原有构象，生物学活性也几乎全部重现。如果蛋白质变性后，空间构象被严重破坏，不能复原，称为不可逆性变性。
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即形成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。如再加热，则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用（protein coagulation）。实际上凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。
免责声明：以上内容源自网络，版权归原作者所有，如有侵犯您的原创版权请告知，我们将尽快删除相关内容。
