【摘要】：但是蛋白质的天然结构的稳定性维持的是这些非共价键间的相互作用，尤其是对热力学稳定的主要贡献来自于疏水相互作用。蛋白质的折叠是热力学推动的过程，随着折叠状态自由能的降低，折叠后的蛋白质分子虽然稳定，但绝不是能量最低的绝对稳定状态。
蛋白质折叠的热力学_医学分子生物学
研究蛋白质折叠的过程实质上就是蛋白质正确形成空间结构的过程，稳定蛋白质的空间结构的非共价键等发挥了重要作用，除了氢键和盐键外，范德华力和疏水作用对蛋白质结构的形成和稳定也有重要作用，尤其是疏水作用。但是蛋白质的天然结构的稳定性维持的是这些非共价键间的相互作用，尤其是对热力学稳定的主要贡献来自于疏水相互作用。在稳定的蛋白质（球状）立体结构中，大量的疏水性氨基酸残基的侧链包埋在分子内部；而亲水的氨基酸残基则主要是在分子表面，因此，肽链折叠的热力学就是疏水内核形成的过程。在肽链伸展的情况下，大多数肽链的氨基酸与周围的水环境建立了一个亲水的相互作用，大量的亲水性氨基酸残基的侧链和基团被溶剂化了，在肽链形成折叠的过程中，随着非共价键的形成，以及疏水相互作用的完成，水分子被挤出，疏水内部逐渐形成。
蛋白质的折叠是热力学推动的过程，随着折叠状态自由能的降低，折叠后的蛋白质分子虽然稳定，但绝不是能量最低的绝对稳定状态。折叠好的蛋白质分子是通过大量微弱的非共价键相互作用而使自由能降低的，因而导致的自由能下降自然不会太大，有实验测定的折叠好的蛋白质分子和伸展的肽链之间的自由能变化介于10～50kJ／mol。这应该是大多数蛋白质分子的天然构象都不是很稳定的主要原因。
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