酶在医药学上有非常广泛的应用。酶常可作为分析试剂对某些酶活性、底物浓度、抑制剂、激活剂等进行定量分析，广泛应用于临床检验和科学研究等方面。酶还可作为工具用于科学研究和生产领域，如在基因工程中，用各种限制性内切核酸酶、连接酶等达到基因重组的目的。PCR中应用的热稳定的Taq DNA聚合酶在科学研究和疾病诊断中起很重要的作用。酶还能代替放射性核素与某些物质结合，使该物质被酶标记，这就是酶标记测定法。目前常用的是酶联免疫测定法（enzyme-linked immunosorbent assay，ELISA），通过测定酶活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量。此法灵敏度高，又可克服放射性核素应用的一些缺点。另外抗体酶是具有催化功能的抗体分子，抗体酶的制造技术比蛋白质工程简单，是人工制造一些特异性强的、药效高的药物或自然界不存在的新酶中的一种捷径。
小结
酶（enzyme）是活细胞合成的、具有高度催化效率和高度特异性的一类生物催化剂。核酶和脱氧核酶也是生物催化剂。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分——辅助因子。酶蛋白质决定酶促反应的特异性，辅助因子参与酶的活性中心，决定酶促反应的性质。辅助因子是小分子有机化合物或金属离子。根据辅助因子与酶蛋白质结合的紧密程度可分为辅酶与辅基。辅酶与酶蛋白质结合疏松，以非共价键相连，可以用透析或超滤方法除去。辅基则与酶蛋白质以共价键紧密结合，不能通过透析或超滤将其除去。许多B族维生素参与辅酶或辅基分子的组成。
酶蛋白质分子中能与底物特异结合并发挥催化作用，将底物转变为产物的部位称为酶的活性中心或活性部位。酶活性中心内的基团是必需基团，包括结合基团和催化基团。酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶的催化机制是酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、多元催化及表面效应等使酶发挥高效催化作用。酶的一级结构及正确的空间构象是酶发挥催化功能的结构基础。
细胞内现有酶活性的调节主要有变构调节、共价修饰、酶原激活、同工酶等方式。变构效应剂与酶分子上的非催化部位特异地结合，引起酶蛋白质的分子构象发生改变，从而改变酶的活性，这种现象称为酶的变构调节或别位调节。共价修饰调节是酶分子肽链上的某些基团可在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这个过程称为酶的酶促化学修饰。磷酸化和脱磷酸作用在物质代谢调节中最为常见。变构调节与共价修饰调节在生物界普遍存在，两者相辅相成，是机体内快速调节酶活性的重要方式。生物体还可通过改变酶的合成或降解速度以控制酶的绝对含量来调节代谢。此过程耗能，所需时间较长，因此酶含量的调节属迟缓调节。
酶反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响反应速度各种因素的科学。影响酶促反应速度的因素有酶浓度，底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程式表示：V＝Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Km为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度，Km是酶的特征性常数，具有重要意义。Vmax和Km可用米氏方程式的双倒数作图来求取。酶在最适pH和最适温度时活性最高，但它们不是酶的特性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制和可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争性抑制作用的表观Km增大，Vmax不变；非竞争作用的Km不变，Vmax减小，反竞争性抑制作用的Km和Vmax均减小。
酶活性单位是衡量酶催化活力的指标。在适宜条件下以单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。在规定条件下，每分钟催化1 μmol底物转化为产物所需要的酶量为1个国际单位（U）。
根据酶催化反应类型将酶分为六类。酶与疾病的发生、诊断及治疗等密切相关。
思考题
1．什么是酶，酶作为生物催化剂有哪些特点？
2．何谓酶的特异性（专一性），举例说明酶的特异性有几种？
3．什么是单纯酶、结合酶，酶辅助因子有几类？
4．何谓酶反应动力学？影响酶促反应速度的因素有哪些？
5．何谓酶活性中心、酶的必需基团？
6．试说明酶变构调节的机制及生物学意义。
7．什么是同工酶及同工酶的生物学意义？
8．什么是酶的化学修饰调节，有何特点？
9．什么是酶的可逆抑制、不可逆抑制？可逆抑制有几种，各有何特点？
10．简述酶的命名原则和分类。
（孙黎光）
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