蛋白质中氨基酸连接的键是

本节热门考点

1．蛋白质的分子组成：元素组成主要有碳、氢、氧、氮和硫；氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

2．蛋白质的结构：一级结构的主要化学键是肽键。二级结构主要掌握α螺旋，维系蛋白质二级结构的因素是氢键。并不是所有的蛋白质都有四级结构。

3．蛋白质的理化性质：溶液pH＞pI时蛋白质带负电，溶液pH＜pI时蛋白质带正电。

一、蛋白质的分子组成

1．元素组成　蛋白质的组成元素主要有碳（50%～55%），氢（6%～8%），氧（20%～23%），氮（15%～18%），硫（0%～4%）。

2．基本单位　氨基酸是蛋白质的基本组成单位，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸，除甘氨酸外。

二、蛋白质的分子结构

（一）肽键与肽

1．肽键　由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键，称肽键。

2．肽　两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。自然界中主要是由组成蛋白质的20种氨基酸形成肽类。根据组成氨基酸残基数目的多少，可分为寡肽和多肽。蛋白质则属于多肽。

（二）一级结构概念

在蛋白质分子中，从N-端至C-端氨基酸残基的排列顺序（序列）称为蛋白质的一级结构。一级结构主要的化学键是肽键。此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构。

（三）二级结构—α螺旋

蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲的结构。主要化学键是氢键。

α-螺旋：在α螺旋结构中，多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针，即右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。α-螺旋的每个肽键的N-H和第4个肽键的羧基氧化形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。

（四）三级和四级结构概念

1．蛋白质的三级结构　是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用、离子键、氢键和Van der Waals力等。

2．蛋白质的四级结构　蛋白质的二级、三级结构只涉及由一条多肽链卷曲而形成的蛋白质。而有些蛋白质分子含有两条或多条多肽链，每一条具有完整的三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。

三、蛋白质的理化性质

1．等电点　蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质正、负离子的解离度相等，即成为兼性离子，氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH称为氨基酸的等电点，以符号pI表示。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。

2．沉淀　蛋白质变性后，疏水侧链暴露，肽链融汇相互缠绕而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质沉淀。变性蛋白质容易沉淀，但有时蛋白质沉淀并不是变性。

3．变性　在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，导致其理化性质的改变和生物功能的丧失，称为蛋白质的变性。主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及蛋白质一级结构中氨基酸序列的改变。变性后，蛋白质溶解度下降，黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。