抗原(antigen,Ag)是指能与T细胞抗原受体(T-cell receptor,TCR)/B细胞抗原受体(B-cell receptor,BCR)或抗体结合,且具有启动免疫应答反应的物质。抗原分子具备免疫原性和反应原性两种特性。前者指其能够诱导机体产生抗体或效应T淋巴细胞的能力;后者指其能与抗体或效应T淋巴细胞特异性结合的能力。同时具有免疫原性和反应原性的物质称完全抗原,即通常所称的抗原。只具有与抗体结合能力而不能单独诱导抗体产生的物质称半抗原。半抗原与大分子载体结合可变成完全抗原。抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团称抗原决定簇(antigenic determinant)。它是与TCR/BCR及抗体特异性结合的基本单位,决定抗原的特异性。每一种抗原可有多个抗原决定簇,而每一种抗原决定簇只能刺激机体产生一种特异性抗体。因此,每一个抗原都可有一种或多种特异性抗体。人们已能用单克隆技术针对同一抗原的不同抗原决定簇制备出相应的单克隆抗体。
机体受到抗原刺激后,通过体液免疫应答使B淋巴细胞活化、增殖、分化为浆细胞,由浆细胞合成、分泌的仅能与该抗原发生特异性反应的球蛋白称为免疫球蛋白,又称抗体(antibody,Ab)。人类免疫球蛋白共有5类,即IgG、Ig A、Ig M、Ig D和Ig E。它们的基本结构相似,均由4条对称的多肽链以二硫键联结构成,呈“Y”字形,其中两条长链称为重联(heavy chain,H链),两条短链称为轻链(light chain,L链)。重链占免疫球蛋白分子的2/3,轻链占1/3。多肽链氨基端L链的1/2和H链的1/4,是识别并与抗原决定簇结合的部位,其氨基酸组成及排列随抗原特异性变化,称为可变区(variable region,V区),其余部分氨基酸组成及排列比较稳定,称为稳定区(constant region,C区)(图6-1)。免疫球蛋白作为大分子蛋白质具有免疫原性,本身也是抗原。在同一种属动物内所有个体免疫球蛋白的稳定区具有相同的抗原特异性,故可诱导异种动物产生相同的抗体。这是制备抗抗体(二抗),应用间接标记法进行信号放大的基础。依制备方式,抗体可分为:多克隆抗体(polyclonal antibody,Pc Ab)、单克隆抗体(monoclonal antibody,Mc Ab)和基因工程抗体。多克隆抗体是用抗原免疫动物后从动物血清中分离得到的能与该抗原多个抗原决定簇结合的抗体;单克隆抗体是通过杂交瘤技术分离培养的单个克隆瘤细胞合成分泌的只能与抗原中单一抗原决定簇结合的抗体;基因工程抗体是用DNA重组技术生产的抗体。多克隆抗体与单克隆抗体差异见表6-1。
图6-1 抗原抗体结构
表6-1 多克隆抗体与单克隆抗体差异
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