正常血红蛋白结构和功能

血红蛋白（hemoglobin，Hb）是成熟红细胞内的主要蛋白质，占红细胞干重的96%，占红细胞容积的35%。约65%的血红蛋白合成于有核细胞期，另外35%合成于网织红细胞阶段。其重要功能是运输氧，参与血液pH调节。正常血红蛋白为两对珠蛋白肽链和4个亚铁血红素构成的四聚体，分子量约64458。血红蛋白的合成受铁、原卟啉和珠蛋白合成的影响。

目前人类珠蛋白肽链定名的有6种，分别为α、β、γ、δ、ε、ζ。出生后的Hb主要有α、β、γ、δ 4种珠蛋白链。其中α链由141个氨基酸组成，非α链由146个氨基酸组成，肽链以四级结构与亚铁血红素形成Hb。①一级结构：肽链中的氨基酸成分和排列顺序；②二级结构：肽链卷曲的螺旋状空间结构；③三级结构：二级结构肽链形成折叠的三级球形空间结构；④四级结构：不同的三级结构亚单位以氢键连结形成四聚体（图9-14）。

图9-14　血红蛋白结构示意图

在人体发育过程中，血红蛋白的珠蛋白多肽链呈规律性的变化，不同的发育阶段有所不同：胎盘早期（4～10周）血红蛋白分别是Hb GowerⅠ（ζ2ε2）、Hb GowerⅡ（α2ε2） 和Hb Portland（ζ2γ2）；胎儿期血红蛋白主要为HbF（α2γ2）；出生后至成年人，HbA（α2β2）占血红蛋白总量的95%以上，HbA2（α2δ2）占2%～3%，HbF（α2γ2）约占1%。

亚铁血红素是含铁卟啉衍生物，由原卟啉Ⅸ（protoporphyrin Ⅸ）和铁原子构成的复合物，铁原子位于卟啉环中心，一条珠蛋白肽链结合一个亚铁血红素分子。亚铁血红素具有氧结合功能，并且为Hb、Mb、多种酶（如过氧化物酶）和多种细胞色素的辅基。合成血红素的场所在有核红细胞和肝细胞的线粒体内。血红素合成后，离开线粒体，与胞质内合成的珠蛋白肽链结合为血红蛋白。铁的供应不足或铁利用障碍，均会影响亚铁血红素的合成，使红细胞内游离原卟啉增高，其检查结果可作为判断铁代谢状况的间接指标。